10
Календарь конференций
  • 1 июля

    Ежегодный вестник «Инновации в профильном естественнонаучном образовании: диалог между школой и ВУЗом»

  • 1 июня – 31 июля

    Виртуальный ботаник: отправь растения в онлайн!

  • 7 – 8 сентября

    Всероссийская научная конференция «Проблемы агрохимии и экологии – от плодородия к качеству почвы», посвященная 90-летию выдающегося деятеля науки, классика отечественной школы агрохимии, академика РАН Василия Григорьевича Минеева

  • 7 – 8 сентября

    VI Международная научно-практическая конференция «Инновационная экономика и менеджмент: методы и технологии»

  • 17 – 18 ноября

    Всероссийская научная конференция с международным участием «Природная и антропогенная неоднородность почв и статистические методы ее изучения»

  • 10 декабря

    Международная конференция по общему языкознанию «Наследие трудов Ю.В. Рождественского в XXI веке» — к 95-летию со дня рождения Юрия Владимировича Рождественского (1926-1999)

Все конференции
Филиал МГУ в г. Сарове

Программы дополни-
тельного образования
«Университет без границ»
Проект «Вернадский»
Конкурсы на замещение должностей научных и педагогических работников
Единая поисковая система по зарубежным базам данных
Программы поддержки талантливой молодежи
05/03/18

Учёные нашли способ отложить клеточную смерть

Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.
Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.

Учёные из МГУ имени М.В.Ломоносова и Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН (г. Пущино) исследовали механизмы взаимодействия белка Fas-лиганд, вызывающего гибель клеток, с соответствующим рецептором на мембране. Оказалось, что для запуска драматического сценария ему необходим контакт с особым белковым компонентом клетки кавеолином. Гибель можно предотвратить путём удаления из молекулы белка Fas-лиганда стыковочного участка. Результаты работы опубликованы в журнале Cell Death & Disease.

Fas-лиганд принадлежит к семейству факторов некроза опухоли. Основная их задача — запускать клеточную гибель, которая происходит в результате взаимодействия с «рецепторами смерти», расположенными на поверхности мембраны. Такой контакт запускает целый каскад разрушительных для клетки реакций, оканчивающихся её гибелью — апоптозом.

«Мы рассматривали механизмы взаимодействия Fas-лиганда с его рецептором и обнаружили, что для проявления активности необходим мембранный белок кавеолин, способный присоединяться к Fas-лиганду. Удаление из лиганда участков связывания с кавеолином значительно снижает его токсичность для клеток. Эксперименты проходили с использованием традиционных методов клеточной и молекулярной биологии», — рассказывает Владимир Гогвадзе, доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории исследования механизмов апоптоза факультета фундаментальной медицины МГУ.

В клетке Fas-лиганды могут существовать в растворённом виде в цитоплазме или же входить в состав мембраны, пересекая или пронизывая её насквозь. В последнем случае в Fas-лиганде можно выделить внеклеточную, внутриклеточную и погруженную в толщу мембраны части. Внеклеточная отвечает за узнавание соответствующего рецептора, функции погруженной пока неизвестны. Внутриклеточная же участвует в транспортных и сигнальных процессах, а также перемещении лиганда в состав мембранных рафтов, сформированных собранными вокруг белка кавеолина молекулами холестерина, и сфинголипидов. Сам факт того, что для активации запуска апоптоза Fas-лиганд обязательно должен находиться в составе рафта, наводит на мысль о его возможных взаимодействиях с компонентами мембранного окружения.

Действительно, расшифровка аминокислотной последовательности Fas-лиганда позволила выявить у него наличие особых участков, избирательно связывающихся с кавеолином. Эксперименты, проведённые на мутантных клетках, не содержащих такие стыковочные фрагменты, полностью подтвердили догадку: не имея возможности взаимодействовать с кавеолином, белок Fas-лиганд терял свою убийственную активность, и его токсичность для живых клеток снижалась. Уже известно, что кавеолин способен подавлять развитие опухоли. В свете полученных исследователями данных можно предположить, что большую роль в этом играет именно связь с Fas-лигандом. Такой механизм заставляет дефектные, потенциально раковые клетки вступить на путь апоптоза.

«Главная ценность нашей работы состоит в раскрытии механизмов стимуляции клеточной гибели. Это позволит в дальнейшем выработать новые стратегии лечения онкологических заболеваний», — заключает Владимир Гогвадзе.