1
Календарь конференций
  • 4 февраля – 31 декабря

    Повышение квалификации в формате онлайн-курса для сотрудников СПО и вузов России «Массовые открытые онлайн-курсы (МООК) — в образовании»

  • 27 – 28 сентября

    Всероссийская научная конференция с международным участием «Агрохимия в XXI веке», посвященная памяти академика РАН В.Г. Минеева

  • 2 – 4 октября

    Международная конференция по продовольственной безопасности в Евразийском регионе

  • 11 октября

    Вторая ежегодная научная конференция консорциума журналов экономического факультета МГУ имени М.В. Ломоносова

  • 16 – 17 ноября

    VI Международная научно-практическая конференция «Русский язык и литература в контексте глобализации», посвящённая 50-летию МАПРЯЛ

  • 21 ноября

    Программа по перезагрузке научной фантастики в литературе и медиа "Будущее время"

  • 22 – 25 ноября

    III Международная научная конференция «Конвергентные когнитивно-информационные технологии»

  • 28 ноября

    Научно-методическая конференция "Рожковские чтения"

  • 3 – 6 декабря

    Всероссийская научная конференция и XI молодежная школа «Возобновляемые источники энергии»

  • 18 – 19 декабря

    VI Международная научная конференция «Русская литература XX–XXI веков как единый процесс (проблемы теории и методологии изучения)»

  • 4 февраля – 31 декабря

    Повышение квалификации в формате онлайн-курса для сотрудников СПО и вузов России «Массовые открытые онлайн-курсы (МООК) — в образовании»

Все конференции
05/03/18

Учёные нашли способ отложить клеточную смерть

Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.
Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.

Учёные из МГУ имени М.В.Ломоносова и Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН (г. Пущино) исследовали механизмы взаимодействия белка Fas-лиганд, вызывающего гибель клеток, с соответствующим рецептором на мембране. Оказалось, что для запуска драматического сценария ему необходим контакт с особым белковым компонентом клетки кавеолином. Гибель можно предотвратить путём удаления из молекулы белка Fas-лиганда стыковочного участка. Результаты работы опубликованы в журнале Cell Death & Disease.

Fas-лиганд принадлежит к семейству факторов некроза опухоли. Основная их задача — запускать клеточную гибель, которая происходит в результате взаимодействия с «рецепторами смерти», расположенными на поверхности мембраны. Такой контакт запускает целый каскад разрушительных для клетки реакций, оканчивающихся её гибелью — апоптозом.

«Мы рассматривали механизмы взаимодействия Fas-лиганда с его рецептором и обнаружили, что для проявления активности необходим мембранный белок кавеолин, способный присоединяться к Fas-лиганду. Удаление из лиганда участков связывания с кавеолином значительно снижает его токсичность для клеток. Эксперименты проходили с использованием традиционных методов клеточной и молекулярной биологии», — рассказывает Владимир Гогвадзе, доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории исследования механизмов апоптоза факультета фундаментальной медицины МГУ.

В клетке Fas-лиганды могут существовать в растворённом виде в цитоплазме или же входить в состав мембраны, пересекая или пронизывая её насквозь. В последнем случае в Fas-лиганде можно выделить внеклеточную, внутриклеточную и погруженную в толщу мембраны части. Внеклеточная отвечает за узнавание соответствующего рецептора, функции погруженной пока неизвестны. Внутриклеточная же участвует в транспортных и сигнальных процессах, а также перемещении лиганда в состав мембранных рафтов, сформированных собранными вокруг белка кавеолина молекулами холестерина, и сфинголипидов. Сам факт того, что для активации запуска апоптоза Fas-лиганд обязательно должен находиться в составе рафта, наводит на мысль о его возможных взаимодействиях с компонентами мембранного окружения.

Действительно, расшифровка аминокислотной последовательности Fas-лиганда позволила выявить у него наличие особых участков, избирательно связывающихся с кавеолином. Эксперименты, проведённые на мутантных клетках, не содержащих такие стыковочные фрагменты, полностью подтвердили догадку: не имея возможности взаимодействовать с кавеолином, белок Fas-лиганд терял свою убийственную активность, и его токсичность для живых клеток снижалась. Уже известно, что кавеолин способен подавлять развитие опухоли. В свете полученных исследователями данных можно предположить, что большую роль в этом играет именно связь с Fas-лигандом. Такой механизм заставляет дефектные, потенциально раковые клетки вступить на путь апоптоза.

«Главная ценность нашей работы состоит в раскрытии механизмов стимуляции клеточной гибели. Это позволит в дальнейшем выработать новые стратегии лечения онкологических заболеваний», — заключает Владимир Гогвадзе.