3
Календарь конференций
  • 1 марта – 1 сентября

    Поступление в 8 класс. 2018/19 учебный год. Университетская гимназия (школа-интернат) МГУ имени М.В. Ломоносова.

  • 23 – 24 июня

    Международная научно-практическая конференция Космическая психология: методология и практика психологического сопровождения освоения человеком космического пространства

  • 1 марта – 1 сентября

    Поступление в 8 класс. 2018/19 учебный год. Университетская гимназия (школа-интернат) МГУ имени М.В. Ломоносова.

  • 24 – 28 сентября

    Многомерная аппроксимация и дискретизация

  • 25 сентября

    Ежегодные «Филологические чтения памяти Дмитрия Николаевича Воскресенского»

  • 27 – 28 сентября

    Международная научная конференция "Инженерно-геологическое и эколого-геологическое изучение песков и песчаных массивов"

  • 10 – 12 октября

    VIII Международный конгресс по когнитивной лингвистике «Cognitio и communicatio в современном глобальном мире»

  • 16 – 19 октября

    Всероссийская научная конференция «Национальная картографическая конференция 2018»

  • 15 – 17 ноября

    IV Международный симпозиум «Традиционная культура в современном мире. История еды и традиции питания народов мира»

  • 13 – 14 декабря

    Международная конференция “Деятельностный подход к образованию в современном информационном обществе”

  • 2 – 5 июля

    ХVI Европейский психологический конгресс

Все конференции
05/03/18

Учёные нашли способ отложить клеточную смерть

Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.
Расположение флуоресцентно меченных Fas-лигандов (Fas-L) и кавеолина (Cav-1) в клетке. Последнее изображение — наложение каналов Fas-L и Cav-1 (merge). Получено методом лазерной конфокальной сканирующей микроскопии. Опубликовано в соответствующей статье.

Учёные из МГУ имени М.В.Ломоносова и Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН (г. Пущино) исследовали механизмы взаимодействия белка Fas-лиганд, вызывающего гибель клеток, с соответствующим рецептором на мембране. Оказалось, что для запуска драматического сценария ему необходим контакт с особым белковым компонентом клетки кавеолином. Гибель можно предотвратить путём удаления из молекулы белка Fas-лиганда стыковочного участка. Результаты работы опубликованы в журнале Cell Death & Disease.

Fas-лиганд принадлежит к семейству факторов некроза опухоли. Основная их задача — запускать клеточную гибель, которая происходит в результате взаимодействия с «рецепторами смерти», расположенными на поверхности мембраны. Такой контакт запускает целый каскад разрушительных для клетки реакций, оканчивающихся её гибелью — апоптозом.

«Мы рассматривали механизмы взаимодействия Fas-лиганда с его рецептором и обнаружили, что для проявления активности необходим мембранный белок кавеолин, способный присоединяться к Fas-лиганду. Удаление из лиганда участков связывания с кавеолином значительно снижает его токсичность для клеток. Эксперименты проходили с использованием традиционных методов клеточной и молекулярной биологии», — рассказывает Владимир Гогвадзе, доктор биологических наук, ведущий научный сотрудник лаборатории исследования механизмов апоптоза факультета фундаментальной медицины МГУ.

В клетке Fas-лиганды могут существовать в растворённом виде в цитоплазме или же входить в состав мембраны, пересекая или пронизывая её насквозь. В последнем случае в Fas-лиганде можно выделить внеклеточную, внутриклеточную и погруженную в толщу мембраны части. Внеклеточная отвечает за узнавание соответствующего рецептора, функции погруженной пока неизвестны. Внутриклеточная же участвует в транспортных и сигнальных процессах, а также перемещении лиганда в состав мембранных рафтов, сформированных собранными вокруг белка кавеолина молекулами холестерина, и сфинголипидов. Сам факт того, что для активации запуска апоптоза Fas-лиганд обязательно должен находиться в составе рафта, наводит на мысль о его возможных взаимодействиях с компонентами мембранного окружения.

Действительно, расшифровка аминокислотной последовательности Fas-лиганда позволила выявить у него наличие особых участков, избирательно связывающихся с кавеолином. Эксперименты, проведённые на мутантных клетках, не содержащих такие стыковочные фрагменты, полностью подтвердили догадку: не имея возможности взаимодействовать с кавеолином, белок Fas-лиганд терял свою убийственную активность, и его токсичность для живых клеток снижалась. Уже известно, что кавеолин способен подавлять развитие опухоли. В свете полученных исследователями данных можно предположить, что большую роль в этом играет именно связь с Fas-лигандом. Такой механизм заставляет дефектные, потенциально раковые клетки вступить на путь апоптоза.

«Главная ценность нашей работы состоит в раскрытии механизмов стимуляции клеточной гибели. Это позволит в дальнейшем выработать новые стратегии лечения онкологических заболеваний», — заключает Владимир Гогвадзе.